Videonun mp4 versiyonunu indirmek için tıklayınız...
Takip eden içerik özel bir lisans altında sağlanmaktadır.Sizin desteğiniz MIT’nin yüksek kalitede eğitim malzemesi sağlamaya devam etmesini sağlayacaktır. Bir bağışta bulunmak veya MIT’nin yüzlerce açık kurs materyalini görmek için http://ocw.mit.edu sitesini ziyaret ediniz
35.DERS
0.21 pekala..k ‘nin sıcaklığa bağlılığıyla başlayalım ..bu husus son derece önemlidir …ilk olarak Arhenius tarafından 1889’da öne sürülmüştür..bay Arhenius bir çok sebepten dolayı çok ünlüdür..sadece hız sabiti kuramıyla değil.. son günlerde öğrendiğime göre Arheniıus CO2’nin atmosfer üzerindeki potansiyel etkisini hesaplayan ilk kişilerden biriymiş..ve tabi küresel ısınma üzerimdeki etkisini ..endüstri devrimiyle insanlar gittikçe daha fazla fosil yakıt kullanmaya başladılar bu da atmosferdeki CO2 miktarını artırdı .. o zamanlarda bile insanlar endişelenmeye başladı ..dolayısıyla Arhenius fosil yakıtların kullanımının devam edeceğini farz ederek ilgili hesaplamaları yapıp bir tahminde bulundu ..bu hesapları epey doğru idi..ancak doğru olarak hesap edemediği şey insanların kullanacağı fosil yakıtı miktarı idi..dolayısıyla ayaküstü yaptığı hesaplar sonunda 2000 li yıllarda başımızın belada olacağını saptadı..ve dedi ki “ sorun yok daha 2000’e çok var “..
02.02 o zamandan beri insanlar onun hesaplarını yeniden yaptılar hemde çok daha ileri yöntemlerle .. yinede onun yaptığı hesaplar yeterli idi.. insanlar bu hesapları tekrarladıkça hesabın yapıldığı an ile başımızın belaya gireceği zaman arası gittikçe daraldı ..bunun sebebi yapılan hesapların yanlışlığı değil doğaya salınan karbon dioksit miktarının gittikçe artması idi..bu son 1.5 yüzyıldır yapılan bu hesapların üzerinden geçmek bayağı ilginç olurdu ..
02.40 herneyse küresel ısınmayı tahmin eden bay Arhenius ünlü hız kanununu önerdi ...bu Arhenius hız denklemi olarak bilinir ..bunun logaritmasını alırsak bulunur ..bunu grafiğe geçirirsek kesim noktası lnA olan düz bir çizgi elde ederiz..burada A ön faktör olup Ea aktifleşme enerjisidir ..tabiki eğimde –Ea/RT olur ..burada R gaz sabiti T ise sıcaklıktır ..burada bazı tipik rakamlar olarak aktivasyon enerjisi 10 ile birkaç yüz kJ/mol örneğin 50 ile 300 kJ/mol civarıdır ..tipik bir ön faktör değeri tepkimenin birinci veya ikinci derece olmasına bağlı olarak örneğin birinci derece için 1011 ile 1015 1/s dir ..burada hız sabitinin birimi 1/s dir .. A’nın birimi 1011 1/M.s civarıdır ikinci derece için..bu husus postaya vereceğiniz zarfın arkasını yazmak kadar önemlidir ..
04.41 bakmamız gereken önemli şeylerden biri de ….. diyelimki elimizde belli bir sıcaklıkta bir tepkime var ve hızını iki katına çıkarmak için sıcaklığı ne kadar yükseltmemiz gerektiğini arıyor olalım .. başlangıç sıcaklığım T1 300K yaklaşık oda sıcaklığı olsun ..oda sıcaklığında ve tipik aktivasyon enerjisi de 100 kJ/mol olsun ..oda sıcaklığı ve vücut sıcaklığı kabaca aynıdır ..
5.23 buradaki soru 100kJ/mol’luk tipik bir aktivasyon enerjisine sahip bir reaksiyonun hızını ikiye katlamak için T2 sıcaklığı ne olmalı..dolayısıyla k2/k1 =2 olması durumunda T2 ne olmalı..bu ifade şeklinde yazılabilir..bunun 2 olmasını istiyoruz .. A’lar birbirini götürür ..buna göre olur ..bunun ne olduğunu biliyoruz bunun da ne olduğunu biliyoruz.. T2’yi çözersek T2=305 K olarak bulunur ..epey küçük bir değişim ..
06.25 görüldüğü üzere vücut sıcaklığınızın pek fazla değişmemesi epey önemlidir ..ateşiniz olursa sıcaklık artar vücudunuzdaki tepkime hızları yükselir .. eğer bazı reaksiyonların hızı iki katına çıkarsa bu büyük sorunlar yaratabilir ….
06.25 dolayısıyla bu olay sıcaklığa çok hassas.. yani hızlar sıcaklığa çok bağlı ..peki bu A ve Ea terimlerinin fiziksel anlamları ne .. ona bir bakalım ..fiziksel olarak A+B şeklindeki bir bimoleküler reaksiyon bir C ürünü veriyor …mekanistik olarak olan şey bu moleküllerin bir araya gelerek çarpışmaları ..A…ve B bir araya gelip çarpışıyorlar.. burada hipotetik olarak bunlar çarpıştıklarında bir kompleks oluşturmakta .. geçici bir süre için birbirlerine bağlanıyorlar ..ve bu çarpışmanın kinetik enerjisine sahip bir kompleks oluşuyor ..yani Ave B birleşerek epey uyarılmış bir kompleks oluşturuyorlar ..bu daha sonra bozunarak etrafındaki atomları düzenlemek suretiyle ürünü veriyor ....
08.00 bu işlemin enerjisini grafiğe geçirirsek ..
08.13 reaksiyonun fonksiyonu olarak ki buna reaksiyon koordinatı diyoruz ..
08.29 tepkenler için bir DG veya enerji ile başlarsak....ürünler için olan bir enerjiye erişiriz ..bu daha yüksek veya düşük olabilir.. burada yüksek yapalım çünkü fazla yerimiz yok tahtada.. ürünler ..dolayısıyla bu bir ısı alan reaksiyon ..Bu C için olan enerji bu da A + B için olan enerji ..bu yol boyunca çarpışma enerjisinin bir kısmını soğuran bu kompleks oluşmakta ..burada bir yer ..dolayısıyla bu (A…B)*’ın enerjisi ..buna aktifleşmişkompleksadını veriyoruz ..bu reaksiyonun olması için bu bariyeri aşıp ürünlere gelmeliyiz …tepkenlerin enerjisi ile bariyerin arasındaki bu mesafe Ea yani aktifleşme enerjisi olup bu değer bu bariyeri aşmak için gerekli enerjiyi gösterir ..tabi sıcaklığı artırdığımız zaman tepkenlerin sahip olduğu enerji veya kinetik enerji de artar .. sıcaklık artıkça kinetik enerji de artar..ve boltzman dağılımında gittikçe daha yüksek değerlere çıkarız ..yani sıcaklık artıkça bariyeri aşabilecek tepken sayısı da üstel olarak artar ..dolayısıyla bu ileri reaksiyon için olan Ea değeri ..tabi ki geri reaksiyon için olan bir aktifleşme enerjisi de var ..ve bunlar birbiriyle ilişkili..ileri ve geri reaksiyonlar arasındaki fark .. Egeri- Eileri size reaksiyon için olan DE değerini verir ..
10.40 dolayısıyla Egeri- Eileri =reaksiyon için olan DE değeridir ..E entalpi veya serbest enerji olabilir ..işte bu DE aktivasyon enerjisinin fiziksel kökenidir ..A yani ön üstel terim moleküllerin enerji bariyerini aşmak için yaptıkları deneme sayısıdır ..dolayısıyla son derece mantıklı bir birimi vardır ..
11.28 Bu A buradaki A’dan farklı olup bu deneme sayısıdır ..bu moleküllerin birim zamanda yaptığı çarpışma sayısı .. eğer çarpışmazlar veya denemezlerse asla bariyeri aşamazlar …dolayısıyla bunun birimi 1/s veya 1/mol.s şeklindedir..
11.58 dolayısıyla bu deneme sayısı ise .. bu durumda de bariyeri aşmanın başarma olasılığıdır .... burada deneme sayısı x bariyerden aşma olasılığı size birim zamanda bariyerden aşma sayısını verir ..12.27
12.31 pekala bir sorunuz varmı Arhenius hız kanunu ile ilgili?
12.40 pekala ..şimdi biraz örneklere bakalım ..OH- + metil bromür .. OH- buradaki karbon atomuna saldıracak ve bir aktifleşmiş kompleks oluşturacak..H,H;H ve OH’da burada ..işte bu bizim ara ürünümüz ..reaksiyonda oluşan aktifleşmiş kompleks ..bu şimdi parçalanacak ..bu iki şekilde parçalanabilir ..ya OH’ın kopmasıyla tepkenleri geri verir veya bromun kopmasıyla metanol verir …H,H,H ,OH +Br- ..tipik bir örnek ..buradaki bu resme bakarak ki muhtemelen bununla aşinasınız..artık hızı nasıl değiştirebileceğimizden bahsedebiliriz ..iki şey daha söylemem gerekiyor ..burada hız… açıktır ki Ea değerleri birbirleriyle ilişkilidir..bu Ea değerleri arasındaki fark reaksiyon için olan DE değeridir..ancak bu ileri ve geri reaksiyonların ön üstel terimlerin aynı olması gerekmez ..birinci durumda elimizde iki moleküllü bir reaksiyon var diğer durumda ise reaksiyon tek moleküllü…dolayısıyla bu şekilde ileri ve geri reaksiyonlar hakkında bir şey söylememiz mümkün olmaz …bildiğimiz yegane şey enerjiler … pekala ..KATALİZÖRLER ..14.56
15.03 aşmamız gereken bir bariyer var..
15.12 diyelim ki elimizde yavaş bir denge durumu var ..ileri ve geri yöndeki hız sabitleri k1 ve k-1 olsun ..ve bunun olmasını beklemek istemiyoruz ..bu biyolojik ortamda cereyan eden veya endustriyel bir işlem olabilir.. Haber işlemi gibi..
15.36 beklemek istemiyorsanız bunu hızlandırmanın yollarından biri sıcaklığı değiştirmektir ..sıcaklığı değiştirince hız artar .. örneğin 5 derece de hız ikiye katlanır ..dolayısıyla sıcaklığı değiştirmek hızda büyük değişimlere sebep olur ..ama.. T’yi yükseltirseniz hızı artar ancak K denge değeride değişir .. bunu Haber işlemini incelerken görmüştük...sıcaklığı artırınca hızlar artar ama denge tepkenlerin yönüne kayar ki bu hiç iyi değil..yani hızı değiştirmek istiyorsak sıcaklığı değiştirmek yapılacak en iyi şey değil..bunun yerine katalizör kullanabiliriz ..katalizörler tepkenlerle reaksiyona girerler ve reaksiyon sonunda değişmeden çıkarlar ..aktifleşme enerjisine bakarsak katalizörün işlevini anlayabiliriz ..katalizör aktivasyon enerjilerini değiştirerek k1 ve k-1 hızlarını artırır..dolayısıyla katalizör kullanırsak bu enerjiler küçülür ..burada (A..C) * aktifleşmiş kompleks oluşarak ürünleri meydana getirir ..dolayısıyla A +B ®ürünler şeklindeki örneğimizde ..A,B ve C’nin bir birleşimi meydana gelir ..ve bu da ürünleri verir ..burada enerjiler arasındaki fark değişmez değişen şey bariyerin yüksekliğidir ..
17.51 burada denge sabiti değişmez sadece arhenius denklemine göre hızlar değişir ..bu son derece önemlidir ..özellikle biyolojik sistemlerde ..bu konuyla ilgili bazı örnekler verelim ..
18.11 tipik bir örnek olarak .. ….hızın artışı ile ilgili..hidrojen peroksitin su ve oksijen verdiği reaksiyonu alalım ..biraz hidrojen peroksit alıp derinize döktüğünüzde köpürdüğünü görürüz…bu köpükler çıkan oksijenden kaynaklanır.. saçınıza sürerseniz saçınızın rengi açılır ..bu iş köpükler içinde beklerseniz bir şey olmaz veya olacak olan şey yavaş yavaş olur...
18.53 bu reaksiyonun hızına bakarsak .. hız mol/saniye olarak alınırsa ..ve katalizör yoksa hız 10-8 mol/s olarak bulunur ..ki bu çok yavaştır …aktifleşme enerjisi kJ/mol cinsinden 71 dur ..şimdi de katalizör ekleyelim ..hidrojen bromür şeklinde bir inorganik katalizör hızı 10-4’e çıkarır ..bu hidrojen peoksit ile bir kompleks oluşturur ..ve bariyeri alçaltır ..Ea’da 50 kj/mol değerine düşer..az bir azalma ama enerji üstel terimde ..dolayısıyla hızda büyük bir değişiklik olur ? .. Buyrun ..hızlar katalizör konsantrasyonuna bağlımı ? bağlı ise nasıl değişiyor ?...hız katalizör konsantrasyonuna bağlı değil……mi..mi..mi…hız değişmeli..hız değişmeli..haklısınız ..eeee…
20.20 bu çok güzel bir soru ..
20.25 bunun hakkında düşünmeliyim ..şimdilik birim katalizör konsantrasyonu kullandığımızı düşünelim ..buna göre bakalım..pekala inorganik katalizör ile olan şey bu ..bunun yerine biyolojik bir katalizör veya enzim kullanırsak .. katalaz ..derinizde ve her yerde bulunan bir enzim ..hız 107 olur ..ve aktifleşme enerjisi de 8kJ/mol’e düşer ..sizin sorunuz A’nin birimi ile ilgili..
21.16 pekala .. örnek verdiğimiz tüm bu reaksiyonlar biyolojik olarak çok önemli..eğer inorganik veya organik katalizör kullanırsak hız 104 kat artmakta ancak enzim kullanırsak bu artış 1010 hatta 1015 olmakta…bu hızda anormal bir değişim ..muhtemelen daha önceden bazı enzim katalizleri yapmışsınızdır .. belki bunu kısaca tekrarlasanız iyi olur ..
22.06 çünkü bu son derece önemli..tüm yaptığımız yaklaşımları açıklar ..
22.15 dolayısıyla enzim katalizörleri veya enzimler heterojen veya homojen olabilir..enzimler vücudun her yerinde bulunur ve hücre activitesini düzenler ..çok karmaşık şekillerde ..hücre ürün yaparken bu enzimlerin konsantrasyonunun ona göre ayarlar ..ve tüm biyolojik reaksiyonlar bu şekilde olur ..ve .. çok küçük konsantrasyonlara sahip olmalarına rağmen son derece önemli rol ifa ederler..bunlar son derece spesifiktir bir enzim biyolojik döngünün ancak belli bir kısmında etkindir ..bu kısımda 1010 ‘luk bir oranda etkin olabilir fakat diğer hiçbir protein üzerinde rolü olmaz..bu olağan üstü bir şey ..
23.22 yaşlılıkta karşılaşılan bir çok hastalık ki bu benimde karşıma çıkacak.. görüldüğü kadarıyla bu enzimlerin alt veya üst regulasyonlarının bozulmasından kaynaklanmaktadır ..dolayısıyla vücudumuzda mükemmel yürümesi gereken bir çok reaksiyon var DNA çoğalması veya protein katlanması gibi..ancak hatalar oluşur .. ki bu işlemlerde hatalar her zaman oluşabilir ..bu hatalar hastalıklara sebep olur ..bebekken biyolojik işlemlerinizde hata oluşursa bu enzimlerle ilgili bunu kolaylıkla düzeltebilirsiniz ..dolayısıyla 6 aylıkken Alzmeir olmazsınız .. ancak yaşlandıkça bu onarım işlemlerinde sorunlar olur ve artık düzeltme yapamazsınız ..bu her türlü hastalığa sebep olur ..kanser muhtemelen bu düzeltme işleminin bozulmasından kaynaklanan bir hastalıktır ..alzmeir,MS,parkinson daha bir çokları ..kronik hastalıklar muhtemelen bazı protein ve enzimlerin üst veya alt regülasyonunun bozulmasından kaynaklanmaktadır ..onarma işleminin bozulmasından ..herneyse bu enzimler büyük proteinler olup….104 ile 106 ‘lik mol kütlelerine sahiptirler ..boyutları çok büyüktür ..nanometre seviyesinde ..10 ile 100 nm arasında ..100 nm biraz büyük bir boyuttur ..genelde 10 nm civarındadır ..ve daima isimleri ..az ile biter ..katalaz, urelaz, iyolaz..esteeraz.. ester bağlı olanlar ..karaciğer esteraz ile doludur ..bunlar maddeleri ufak parçalara bölerler ..ortamda çok ester bağları vardır .. ve bunlar biyolojik açıdan gerekli değildir .. işte karaciğer bunları elimine eder ..
26.21 pekala … burada da elimizde tepkenler vardır ..bunlar biyolojik tepkenler olup substrat adını alır ..bunlar bir enzimin içine girer ..bu enzim bu da substrat ..bir kompleks oluşturur ..buradan ürünler çıkar ..ürünler hemen uzaklaşır .. muhtemelen başka bir enzime tutunur ..yeni ürünler yapar..ve döngü devam eder ..bu enzimin konsantrasyonu çok ufaktır …ve böyle kalır çünkü ürün hemen uzaklaşır ..
27.33 peki deneysel olarak gözlenen nedir?..
27.44 deneysel olarak gözlenen şey bir substrat enzim mevcudiyetinde ürün veriyor ..tepkime hızı dP/dt t=0 iken yani başlangıç hızı enzim konsantrasyonu ile orantılıdır ..yazıyla başlangıç hızı….kinetik lisanında buna sürat adı verilir ..sürat birim zamanda mol değişimi..buna da başlangıç sürati denilebilir ..bu enzim konsantrasyonuna bağlı ..başka ne var ..sabit enzim konsantrasyonunda olan substrat sürati S konsantrasyonuna bağlıdır ufak S konsantrasyonlarında .. yüksek konsantrasyonlarda ise bu değer sabittir ..dolayısıyla bu düz bir çizgi değil ..29.21
29.43bu eksen substrat konsantrasyonunu bu eksende reaksiyon sürati veya hızını göstersin .. burada hız belli bir değere kadar yükselecek …sonra sabit kalacak .. yani doğrusal bir şekilde başlayacak doygunluğa gidecek.. bu doygunluk değeri reaksiyon için maksimum hıza veya sürate karşılık gelir ki buna vmax diyelim ..bu kısımda sürat S konsantrasyonu ile orantılı .. ve bir şekilde bunu açıklamamız gerekiyor ..kinetikten öğrendiklerimizle ..önce bu verileri açıklayacak şekilde bir mekanizma yazmamız daha sonra da onu çözmemiz gerekir ....bunu yapan ilk kişiler biz değiliz ..Menten bunu yıllar önce yapmıştı ..burada enzim + substrat reaksiyona girerek bu k1 bu da k-1 bir ES kompleksi verir ..bir enzim substrat kompleksi ..fakat daha önce kararsız olan aktifleşmiş kompleksi için çizdiğimiz bu tepenin aksine buradaki enzim substrat birleşimi için çok uzun süre mevcut olmaktadır ve esas olarak kararlı bir komplekstir ..dolayısıyla bunu tespit edilebilecek ve karakterize edilebilecek kadar uzun süre mevcut olan gerçek bir ara ürün olarak farz edeceğiz…ve en sonunda bu k1 ve k-1 hızlarıyla ürün ve enzim oluşur ..enzim burada katalizör olarak davranmaktadır ..ve bu daha uzun süre kalan bir kompleks oluşturmaktadır ..bunu grafiğe geçirirsek ..burası reaksiyon koordinatı olsun.. enzim + substratla başlayalım .. burada ara ürün ES oluşsun ..buraya ufak bir kuyu koyduk çünkü bu yeter derece kararlı tepenin üstünde değil ama yeter derecede uzun yaşıyor ..daha sonra azalarak ürün + enzim oluşuyor ..eğer burada bu enzim olmasa bu tepe çok çok yükseklerde olurdu ..en az onlarca kat daha yüksekte ..enzim bunu büyük oranda düşürüyor..pekala artık mekanizmayı çözmeye başlayabiliriz..burada bir tane ok unutmuşusuz .. burada hızları yazmışız ama bunu da göstermek gerek ..
33.15 pekala ne biliyoruz ? bildiğimiz şey bu ara ürün konsantrasyonunun çok küçük olduğu ..çünkü enzim konsantrasyonu çok küçük..dolayısıyla bu ara ürün konsantrasyonu da çok küçük ve pek fazla değişmiyor ..yazıyla ES pek fazla değişmiyor..dolayısıyla kararlı hal yaklaşımını kullanabiliriz ..şimdi bu ara ürün için olan hızı yazalım .. ES ileri reaksiyonda oluşuyor .. burada parantezleri koyalım yoksa ES tek bir madde gibi görülür ..ve geri reaksiyonla da harcanıyor .. burada kararlı hal yaklaşımı kullanacağımızdan bunların altına kararlı hal yazalım …ayrıca ürün vermek için de harcanıyor..ama ürünlerden tekrar geri oluşuyor ..bunu kararlı hal yaklaşımına göre sıfıra eşitleyelim .. denklemde bu E terimlerinin olmasını istemeyiz ..çünkü bunu ölçmek kolay değildir .. enzimin başlangıç konsantrasyonunu ölçmek çok daha kolaydır ..dolayısıyla bu ölçülmesi zor olan bu değer yerine daha kolay ölçülen bu değeri koymalıyız ..buna göre bu başlangıç konsantrasyonu bu da enzime bağlanan miktar ..bu da serbest enzim miktarı ..bunu yaparsak yani bu değeri burada ve burada yerine koyarsak nihai sonucu elde ederiz ..ki bu şeklindedir ..
36.06 daha sonra ara ürün için kararlı hal yaklaşımını uygular ve bunu hız denkleminde yerine koyarsak 36.17
36.30 dolayısıyla sürat bunu =hız =-d(S)/dt =k1(E)(S) bu substratın yok olması – k-1(ES)kararlı hal..geri reaksiyon …buradaki E yerine koyarsak.. Bu (ES)kararlı hal değerini burada yerine koyarsak ..ve hesaplamayı yaparsak..cebirsel işlemlerden sonra .. sürat V= olarak bulunur..daha önce söylediğim gibi buradaki bu ürün genellikle önemli değildir ..bu bir sonraki basamakta kullanılıp yok olur ..dolayısıyla bu terim hemen hemen sıfırdır ..bu terimde sıfır olur ..çünkü burada kararlı hal ve denge durumu söz konusudur ..bu durumda bu denklemi düzenlersek bulunur ..şimdi bu deneysel gözlemleri alıp mekanizmaya uyup uymadığını kontrol edebiliriz ..
39.13 şimdi başlangıç hızına bakalım ..başlangıç hızının substrate bağlı olması gerekir ..işte burada başlangıç hızı substrata bağlı olmalı ..dolayısıyla başlangıç hızı ehmmm…..k1k2 +k2 … erken zamanlara bakarsak ….39.35
39.43 dolayısıyla başlangıç hızı ……aa mmm…..burada sanki ürün eksik gibi …39.58
40.08 evet ..buraya geri dönmeliyim..bu başlangıç hızı değil ..bu (S) ‘in ufak olması durumundaki hız .. başlangıç hızı ise herhangi bir ürünün oluşmadığı durumdaki hızdır ..veya ürün konsantrasyonunun çok düşük olduğu durumda ..çünkü burada ürün konsantrasyonunun temel olarak sıfır olduğunu varsaydık ..bu esas olarak başlangıç hızıdır..burada ürünü sıfıra eşit almak suretiyle bunun başlangıç hızına eşit olduğunu söylüyoruz ..dolayısıyla başlangıç hızı buna eşit ..ve bunu .. bunu düzenlersek Vbaş=k-1 (S)(E0) burada pay ve paydayı k1 e böldük ..dolayısıyla bu bölü olur ..bu oranını KM olarak tanımlarsak ki bir sabit tanımı olarak .. bu ilginç bir oran .. burada k-1 enzim-substrat kompleksinin tepkenlere dönerek yok olma hızı..k2 de bu kompleksin ürün vererek yok olma hızı ..k1 ise kompleksin oluşma hızı..dolayısıyla bu kompleksin yok olma hızının oluşma hızına oranı .. kompleksin yok olma hızı oluşma hızından çok büyük olduğundan bu büyük bir sayıdır ..dolayısıyla herhangi bir kompleks birikmesi olmaz ..kompleks oluşur oluşmaz yok olur .. yani KM büyük olup (ES) konsantrasyonu çok düşüktür ..E0 ile karşılaştırıldığında ..eğer kompleksin yok olma hızı oluşma hızına nazaran küçük ise ..kompleks oluşturursunuz , kompleks oluşturursunuz ama bunları harcayamasanız ürün yaparak veya tepkenlere geri dönerek ..dolayısıyla enzim değeriniz doygunluğa erişir ve her enzime bir substrat bağlanır ..yani KM çok küçükse ES doygunluğa erişir ..,
42.53 eğer KM çok küçükse bu durumda ikinci hız sınırlayıcı olur yani enzimin parçalanarak ürün oluşturma hızı .. yani bunun olmasını beklemek zorundasınız .. ürünün uzaklaşıp gitmesini ..bu bizim hız belirleyici basamağımız..bunun bir başka yazılma şekli ise .. burada kcat=k2 dersek ... dir ..pekala birkaç tane sınır durumuna bakalım ..birinci sınır durumunda( S)’in büyük olduğunu farz edelim ..43.53
43.59 yanı (S) >>KM olsun ..burada görüldüğü gibi paydadaki bu terim önemli ..dolayısıyla bir durumda KM baskın olacak diğer durumda ise substrat konsantrasyonu .. daha baskın olsun ..KM ufak olsun .. KM ufaksa sistem doygunluğa erişiyordu ..dolayısıyla burada sürat ifadesinde KM ufak (S) büyükse (S) değerleri birbirini götürür ve hız kcat(E0) olur .. bunların ikiside sabittir ..dolayısıyla sürat sabittir yani hız sabittir ..ve bu yukarıdaki bu sınırdır ki bu deneysel olarak gözlenmiştir ..
44.56 ve hızda başlangıç substrat konsantrasyonuna bağlıdır ..çünkü tüm enzim .. afedersiniz başlangıç enzim konsantrasyonuna …tüm enzimler substratla birleşir .. başlangıçta ne kadar enzim varsa ürün yapacak o kadar araürün oluşturacak ..bu ayrıca kcat hızına da bağlıdır ki bu k2’ye eşitti ..ki buda ürün oluşma hızıydı ..ve bu hız belirleyici basamak ..
45.24 pekala diğer özel durum ise substrat konsantrasyonunun <<KM olma durumudur ..bu durumda .. ama önce bunu anladığımıza göre buna Vmax diyeceğiz…yani kcat(E0)=Vmax ..
Dolayısıyla (S) çok küçük ise V= Vmax ki bu kcat (E0) idi ..bu Vmax olduğundan bu ifadeyi şeklinde yazabiliriz ..bu büyük k olmalı ..dolayısıyla bu ifade V= olur .. (S) çok küçük olduğundan payda da bunu ihmal ettik ..dolayısıyla V substrat konsantrasyonu ile orantılı olur ..burada substat konsantrasyonu KM’ e nazaran çok küçüktür ve hız doğrusal değişir ..grafikten ilginç olan bir üçüncü kısım var ..burada substrat konsantrasyonu KM’e eşit ..burada (S)=KM olduğundan V=Vmax/2 olur ..dolayısıyla (S)=KM grafikte yarı noktaya karşılık gelir .. burası Vmax /2 burası da KM ..
47.26 pekala ..enzimler KM değerlerine göre işaretlenir ..çünkü onların substrata ne kadar kuvvetli bir şekilde bağlandığının bilinmesi çok önemlidir .. enzimin oynadığı role bağlı olarak enzimin bazen kuvvetli bazen de zayıf bağlanmasını istenir..bunu grafiğe geçirerek bu önemli kcat ve KM değerlerini bulabiliriz ..buna Lineliver –Burke grafiği denir ..bugün araştırdım bay lineliver hala hayattamı diye hala hayatta …2003’de 98 yaşında idi 2007’de halen hayatta …JACS’da en çok atıf alan makalelerden biri bu eğriden doğruya nasıl geçileceğini söyleyen ve grafiği V’yi (S)’e göre değil 1/V’yi 1/(S)’e karşı grafiğe geçiren makaledir ..denklemimizi alıp şeklinde yazarsak ki burada sadece denklemi tersine döndürdük o kadar ..bunu burada 1/(S) ve burada da 1/V olacak şekilde grafiğe alırsak bir doğru elde ederiz .. bu doğrunun kesim noktası da 1/Vmax olur ..bu doğruyu uzatırsak bu nokta -1/KM olur ..eğimi ise KM/Vmax’a eşittir ..Vmax ‘da kcat(E0) olduğundan buradan kolaylıkla kcat değeri bulunur ..dolayısıyla bu son derece kullanışlı bir grafiktir .. bu doğruyu çizmek son derece basittir özellikle elimizde bilgisayar varsa ..bu makalenin hakemleri .. bu makalenin altı tane hakemi vardı ve makaleyi ret etmeye kalktılar çünkü burada pek kimya olmadığını ve bunun sadece bir denklemin düzenlenmesi olduğunu düşündüler ..ancak bu son derece önemli idi ..pekala katalizle ilgili bir sorunuz varmı ?enzimlerle ilgili?arhenius denklemiyle ilgili ?..gelecek hafta salınım reaksiyonlarına bakıp dersi bitireceğiz .